Metabolismo proteico: proteínas y la necesidad de ellas

La proteína es uno de los productos principales y de vital importancia. Ahora se ha vuelto obvio que el uso de proteínas para los costos de energía es irracional, porque como resultado de la descomposición de los aminoácidos, se forman muchos radicales ácidos y amoníaco que no son indiferentes para el cuerpo del niño.

¿Qué es proteína?

No hay proteína en el cuerpo humano. Solo con la descomposición de los tejidos, las proteínas se dividen en ellos con la liberación de aminoácidos, que sirven para mantener la composición proteica de otros tejidos y células más vitales. Por lo tanto, el crecimiento normal del cuerpo sin suficiente proteína es imposible, ya que las grasas y los carbohidratos no pueden reemplazarlos. Además, las proteínas contienen aminoácidos esenciales, necesarios para construir tejidos recién formados o para su auto renovación. Las proteínas son una parte integral de varias enzimas (digestivas, tisulares, etc.), hormonas, hemoglobina, anticuerpos. Se estima que alrededor del 2% de las proteínas musculares son enzimas que se actualizan constantemente. Las proteínas desempeñan el papel de amortiguadores, participando en el mantenimiento de una reacción constante del medio ambiente en diversos fluidos (plasma sanguíneo, fluido espinal, secretos intestinales, etc.). Finalmente, las proteínas son una fuente de energía: 1 g de proteína, cuando se desintegra por completo, forma 16,7 kJ (4 kcal).

Para el estudio del metabolismo proteico, se ha utilizado un criterio de balance de nitrógeno durante muchos años. Para hacer esto, determine la cantidad de nitrógeno que proviene del alimento y la cantidad de nitrógeno que se pierde con las masas fecales y se excreta en la orina. Sobre la pérdida de sustancias nitrogenadas con heces, se juzga el grado de digestión de proteínas y su resorción en el intestino delgado. Por la diferencia entre el nitrógeno de los alimentos y su liberación con las heces y la orina, se juzga el grado de su consumo para la formación de nuevos tejidos o su autorrenovación. En los niños inmediatamente después del nacimiento, o pequeños e inmaduros, la imperfección del sistema de asimilación de cualquier proteína alimenticia, especialmente si no es una proteína de la leche materna, puede llevar a la imposibilidad de la utilización del nitrógeno.

El momento de la formación de las funciones del tracto gastrointestinal

Edad, mes	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	124	107
1-2	116	109
2-3	109	111
3 ^	103	101
4-10	95-99	100
10-12	100-104	109
12-24	105	90

En un adulto, por regla general, la cantidad de nitrógeno excretado suele ser igual a la cantidad de nitrógeno suministrado con los alimentos. En contraste, los niños tienen un balance de nitrógeno positivo, es decir, la cantidad de nitrógeno alimentado con comida siempre excede su pérdida con las heces y la orina.

La retención de nitrógeno nutritivo, y por lo tanto su utilización por el cuerpo, depende de la edad. Aunque la capacidad de retención de nitrógeno de los alimentos persiste durante toda la vida, pero es mayor en los niños. El nivel de retención de nitrógeno corresponde a la tasa de crecimiento y la tasa de síntesis de proteínas.

La tasa de síntesis de proteínas en diferentes períodos de edad

Períodos de edad	Edad	Tasa sintética, g / (kg • día)
Recién nacido con bajo peso corporal	1-45 días	17.46
El niño del segundo año de vida	10-20 meses	6.9
Persona adulta	20-23 años	3.0
Persona mayor	69-91 año	1.9

Las propiedades de las proteínas alimentarias, tomadas en cuenta en la normalización de la nutrición

Biodisponibilidad (absorción):

• 100 (Npost - Nout) / Npost,

Donde Npost es nitrógeno suministrado; Nvd - nitrógeno, aislado con heces.

Recuperación neta (NPU%):

• (Npn-100 (Nsn + Nvc)) / Npn,

Donde Ninj es el nitrógeno de la comida;

Nst - nitrógeno de las heces;

Nmh es el nitrógeno de la orina.

Coeficiente de eficiencia proteica:

• Adición de peso corporal por 1 g de proteína ingerida en un experimento estandarizado en ratas.

Aminoácido "rápido":

• 100 Akb / Ake,

Donde Akb - el contenido de un aminoácido dado en una proteína dada, mg;

Ake - el contenido de este aminoácido en la proteína de referencia, mg.

Como ilustración del concepto de "rápido" y del concepto de "proteína ideal" proporcionamos datos sobre las características del "rápido" y la utilización de varias proteínas alimentarias.

Indicadores de la "velocidad de los aminoácidos" y "utilización limpia" de algunas proteínas de los alimentos

Proteína	Skor	Reciclaje
Más	49	36
Mijo	63	43
Arroz	67	63
Trigo	53	40
Soja	74	67
Huevo entero	100	87
Leche de mujeres	100	94
Leche de vaca	95	81

Ingesta de proteínas

Teniendo en cuenta las diferencias esenciales en la composición y el valor nutricional de las proteínas, los cálculos del suministro de proteínas a una edad temprana producen única y exclusivamente proteínas del mayor valor biológico, bastante comparables en valor nutricional con la proteína de la leche humana. Esto también se aplica a las recomendaciones que figuran a continuación (OMS y M3 de Rusia). En los grupos de mayor edad, donde el requerimiento de proteína total es algo menor, y con respecto a los adultos, el problema de la calidad de las proteínas se resuelve satisfactoriamente al enriquecer la dieta con varios tipos de proteínas vegetales. En el quimo intestinal, donde se mezclan aminoácidos de diversas proteínas y albúminas séricas, se forma una proporción de aminoácidos próxima a la óptima. El problema de la calidad de las proteínas es muy agudo cuando se consume casi exclusivamente un tipo de proteína vegetal.

El racionamiento general de proteínas en Rusia es algo diferente de la regulación sanitaria en el extranjero y en los comités de la OMS. Esto se debe a algunas diferencias en los criterios para la provisión óptima. Con los años, ha habido una convergencia de estos puestos y varias escuelas científicas. Las diferencias se ilustran en las siguientes tablas de recomendaciones adoptadas en Rusia y en los comités científicos de la OMS.

Ingesta proteica recomendada para niños menores de 10 años

Indicador	0-2 meses	3-5 meses	6-11 meses	1-3 años	3-7 años	7-10 años de edad
Proteínas enteras, g	-	-	-	53	68	79
Proteínas, g / kg	2.2	2.6	2.9	-	-	-

Niveles seguros de ingesta de proteínas en niños pequeños, g / (kg • día)

Edad, mes	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	-	2.69
1-2	2,64	2.04
2-3	2.12	1.53
3 ^	1.71	1.37
4-5	1.55	1.25
5-6	1.51	1.19
6-9	1.49	1.09
9-12	1,48	1.02
12-18	1.26	1.00
18-24	1.17	0.94

Teniendo en cuenta el diferente valor biológico de las proteínas vegetales y animales, es habitual realizar el racionamiento tanto en términos de la cantidad de proteína utilizada como de la proteína animal o su fracción en la cantidad total de proteína consumida por día. Un ejemplo es la tabla sobre el racionamiento de la proteína M3 de Rusia (1991) para niños de grupos de mayor edad.

La proporción de proteína animal y vegetal en las recomendaciones para el consumo

Proteínas	11-13 años de edad		14-17 años de edad
	Chicos	Chicas	Chicos	Chicas
Proteínas enteras, g	93	85	100	90
Incluyendo animales	56	51	60	54

Conjunto FAO / OMS de Expertos (1971) considera que el nivel seguro de consumo de proteínas, a base de proteína de la leche de vaca o la clara de huevo es el día de 0,57 g por 1 kg de peso corporal para un hombre adulto, y 0,52 g / kg para las hembras. Un nivel seguro es la cantidad necesaria para satisfacer las necesidades fisiológicas y mantener la salud de casi todos los miembros de este grupo de población. Para los niños, el nivel seguro de ingesta de proteínas es más alto que el de los adultos. Esto se debe al hecho de que en los niños la autorenovación de los tejidos tiene lugar de manera más vigorosa.

Se ha establecido que la asimilación de nitrógeno por un organismo depende tanto de la cantidad como de la calidad de la proteína. Bajo este último, es más correcto entender la composición de aminoácidos de la proteína, especialmente la presencia de aminoácidos esenciales. La necesidad de niños en proteínas y aminoácidos es mucho más alta que la de un adulto. Se estima que un niño necesita aproximadamente 6 veces más aminoácidos que un adulto.

Los requisitos para aminoácidos esenciales (mg por 1 g de proteína)

Aminoácidos	Niños			Adultos
	Hasta 2 años	2-5 años	10-12 años de edad
Histidina	26th	19	19	16
Isoleycin	46	28	28	13th
Leycin	93	66	44	19
Lysin	66	58	44	16
Metionina + cistina	42	25	22	17mo
Fenilalanina + tirosina	72	63	22	19
Treonina	43	34	28	Noveno
Triptófano	17mo	11mo	Noveno	5
Valin	55	35	25	13th

Se puede ver en la tabla que la necesidad de niños en aminoácidos no solo es mayor, sino que la relación de la necesidad de aminoácidos vitales es diferente para ellos que para los adultos. También hay diferentes concentraciones de aminoácidos libres en plasma y en sangre completa.

Especialmente gran necesidad de leucina, fenilalanina, lisina, valina, treonina. Si tenemos en cuenta que es de vital importancia son los 8 aminoácidos (leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina) para un adulto, los niños menores de 5 años es un aminoácido esencial e histidina. En los niños, los 3 primeros meses de vida se les une cistina, arginina, taurina, e incluso prematura y glicina, t. E. 13 aminoácidos para ellos son vitales. Esto debe tenerse en cuenta al construir la nutrición de los niños, especialmente a temprana edad. Sólo gracias al proceso de maduración de los sistemas enzimáticos en el crecimiento de la necesidad de los niños de los aminoácidos esenciales se reduce gradualmente. Al mismo tiempo, la sobrecarga excesiva de proteínas en niños con más facilidad que los adultos, hay aminoatsidemii que puede manifestarse retraso en el desarrollo, especialmente neuropsicológica.

La concentración de aminoácidos libres en el plasma sanguíneo y sangre completa de niños y adultos, mol / l

Aminoácidos	Plasma sanguíneo		Sangre entera
	Recién nacidos	Adultos	Niños 1-3 años	Adultos
Alanina	0.236-0.410	0.282-0.620	0.34-0.54	0.26-0.40
Ácido a-aminobutírico	0.006-0.029	0.008-0.035	0.02-0.039	0.02-0.03
Arginina	0.022-0.88	0.094-0.131	0.05-0.08	0.06-0.14
Asparagine	0.006-0.033	0.030-0.069	-	-
Ácido aspártico	0.00-0.016	0.005-0.022	0.08-0.15	0.004-0.02
Valin	0.080-0.246	0.165-0.315	0.17-0.26	0.20-0.28
Histidina	0.049-0.114	0.053-0.167	0.07-0.11	0.08-0.10
Glicina	0.224-0.514	0.189-0.372	0.13-0.27	0.24-0.29
Glutamina	0.486-0.806	0.527	-	-
Ácido glutámico	0.020-0.107	0.037-0.168	0.07-0.10	0.04-0.09
Isoleycin	0.027-0.053	0.053-0.110	0.06-0.12	0.05-0.07
Leycin	0.047-0.109	0.101-0.182	0.12-0.22	0.09-0.13
Lysin	0,144-0,269	0.166-0.337	0.10-0.16	0.14-0.17
Metionina	0.009-0.041	0.009-0.049	0.02-0.04	0.01-0.05
Ornitin	0.049-0.151	0.053-0.098	0.04-0.06	0.05-0.09
Prolin	0.107-0.277	0,119-0,484	0.13-0.26	0.16-0.23
Serina	0.094-0.234	0.065-0.193	0.12-0.21	0.11-0.30
Biblia	0.074-0.216	0.032-0.143	0.07-0.14	0.06-0.10
Tirosina	0.088-0.204	0.032-0.149	0.08-0.13	0.04-0.05
Treonina	0.114-0.335	0.072-0.240	0.10-0.14	0.11-0.17
Triptófano	0.00-0.067	0.025-0.073	-	-
Fenilalanina	0.073-0.206	0.053-0.082	0.06-0.10	0.05-0.06
Cistina	0.036-0.084	0.058-0.059	0.04-0.06	0.01-0.06

Los niños son más sensibles al hambre que los adultos. En los países donde existe un fuerte déficit de proteínas en la nutrición infantil, la mortalidad a edades tempranas es de 8 a 20 veces mayor. Dado que la proteína también es necesaria para la síntesis de anticuerpos, entonces, como regla general, cuando es deficiente en nutrición en los niños, a menudo hay varias infecciones que, a su vez, aumentan la necesidad de proteínas. Se está creando un círculo vicioso. En los últimos años, se ha establecido que la deficiencia proteínica en la dieta de los niños de los primeros 3 años de vida, especialmente prolongada, puede causar cambios irreversibles que persisten de por vida.

Se utilizan varios indicadores para evaluar el metabolismo proteico. Por lo tanto, la determinación en la sangre (plasma) del contenido de proteína y sus fracciones es una expresión resumida de los procesos de síntesis y descomposición de proteínas.

El contenido de proteína total y sus fracciones (en g / l) en suero

Indicador	La madre	Sangre del cordón umbilical	En niños de edad
			0-14 días	2-4 semanas	5-9 semanas	9 semanas - 6 meses	6-15 meses
Proteína total	59.31	54.81	51.3	50.78	53.37	56.5	60.56
Albúminas	27.46	32.16	30.06	29.71	35.1	35.02	36.09
α1-globulina	3.97	2.31	2.33	2.59	2.6	2.01	2.19
α1-lipoproteína	2.36	0.28	0.65	0.4	0.33	0.61	0.89
α2-globulina	7.30	4.55	4.89	4.86	5.13	6.78	7.55
α2-macrocobulina	4.33	4.54	5.17	4.55	3.46	5.44	5.60
α2-haptoglobina	1.44	0.26	0,15	0.41	0.25	0.73	1.17
α2-seruloplazmina	0.89	0.11	0.17	0.2	0.24	0.25	0.39
β-globulina	10.85	4.66	4.32	5.01	5.25	6.75	7.81
β2-lipoproteína	4.89	1.16	2.5	1.38	1.42	2.36	3.26
β1-siderophilin	4.8	3.33	2.7	2.74	3.03	3.59	3.94
β2-A-globulina, ED	42	1	1	3.7	18th	19.9	27.6
β2-M-globulina, ED	10.7	1	2.50	3.0	2.9	3.9	6.2
γ-globulina	10.9	12.50	9.90	9.5	6.3	5.8	7.5

Las normas de proteínas y aminoácidos en el cuerpo

Como puede verse en la tabla, el contenido total de proteína en el suero sanguíneo de un recién nacido es menor que el de su madre, lo que se explica por la síntesis activa, en lugar de la simple filtración de moléculas de proteína a través de la placenta desde la madre. Durante el primer año de vida, hay una disminución en el contenido total de proteína en el suero sanguíneo. Las tasas especialmente bajas en niños de 2-6 semanas, y a partir de los 6 meses hay un aumento gradual de la misma. Sin embargo, en una edad escolar más temprana, el contenido de proteína es algo menor que el promedio en adultos, y estas desviaciones son más pronunciadas en los niños.

Junto con el menor contenido de proteína total, hay un contenido menor de algunas de sus fracciones. Se sabe que la síntesis de albúminas que se produce en el hígado es de 0,4 g / (kg-día). En la síntesis y la eliminación normal (albúmina entra parcialmente en el lumen intestinal y se utiliza de nuevo, una pequeña cantidad de albúmina excretada en la orina), contenido de albúmina en el suero sanguíneo se determina por electroforesis, alrededor del 60% de proteínas de suero. En un recién nacido, el porcentaje de albúmina es incluso relativamente más alto (alrededor del 58%) que el de su madre (54%). Esto se explica, obviamente, no solo por la síntesis de albúmina por el feto, sino también por la transición transplacentaria parcial de la madre. Luego, en el primer año de vida, el contenido de albúmina disminuye, yendo en paralelo con el contenido de la proteína total. La dinámica del contenido de γ-globulina es similar a la de la albúmina. Se observan índices especialmente bajos de γ-globulinas durante la primera mitad de la vida.

Esto se explica por la desintegración de las γ-globulinas derivadas transplacentariamente de la madre (principalmente inmunoglobulinas que pertenecen a la β-globulina). 

La síntesis de sus propias globulinas madura gradualmente, lo que se explica por su lento crecimiento con la edad del niño. El contenido de α1, α2 y β-globulinas es relativamente poco diferente del de los adultos.

La función principal de las albúminas es nutritiva-plástica. Debido a su albúmina de bajo peso molecular (menos de 60.000), tienen un efecto significativo sobre la presión coloide-osmótica. Albúminas desempeñan un papel importante en el transporte de bilirrubina, hormonas, minerales (calcio, magnesio, zinc, mercurio), grasas, y así sucesivamente. D. Estos supuestos teóricos se utilizan en la clínica para las hiperbilirrubinemias de tratamiento período neonatal inherente. Para reducir bilirubinemia muestra la introducción de preparación de albúmina pura para la prevención de efectos tóxicos sobre el sistema nervioso central - de la encefalopatía.

Las globulinas que tienen un alto peso molecular (90 000-150 000) se refieren a proteínas complejas, que incluyen varios complejos. En α1 y α2-globulinas son muco-y glicoproteínas, que se refleja en enfermedades inflamatorias. La mayor parte de los anticuerpos están relacionados con las γ-globulinas. Un estudio más detallado de las γ-globulinas mostró que consisten en diferentes fracciones, cuyo cambio es característico de una serie de enfermedades, es decir, también tienen importancia diagnóstica.

El estudio del contenido de proteínas y su llamado espectro, o fórmula proteínica de la sangre, ha encontrado una amplia aplicación en la clínica.

En el cuerpo de una persona sana, predominan las albúminas (alrededor del 60% de proteína). La proporción de fracciones de globulina es fácil de recordar: α1-1, α2 -2, β-3, y-4 partes. En las enfermedades inflamatorias agudas, los cambios en la fórmula proteínica de la sangre se caracterizan por un aumento en el contenido de α-globulinas, especialmente debido a α2, con un contenido normal o ligeramente aumentado de γ-globulinas y una cantidad reducida de albúminas. En la inflamación crónica hay un aumento en el contenido de y-globulina a un contenido normal o ligeramente aumentado de α-globulina, una disminución en la concentración de albúmina. La inflamación subaguda se caracteriza por un aumento simultáneo en la concentración de α- y γ-globulinas con una disminución en el contenido de albúmina.

La aparición de hipergammaglobulinemia indica un período crónico de la enfermedad, hiperalfaglobulinemia, en una exacerbación. En el cuerpo humano, las proteínas se digieren con hidrolíticamente peptidasas a aminoácidos, que, dependiendo de la necesidad, se utilizan para sintetizar nuevas proteínas o se convierten en cetoácidos y amoníaco por desaminación. En los niños del suero sanguíneo, el contenido de aminoácidos se aproxima a los valores característicos de los adultos. Solo en los primeros días de vida hay un aumento en el contenido de ciertos aminoácidos, que depende del tipo de alimentación y de la actividad relativamente baja de las enzimas involucradas en su metabolismo. En este sentido, la aminoaciduria en los niños es más alta que en los adultos.

En los recién nacidos, se observa azotemia fisiológica (hasta 70 mmol / l) en los primeros días de vida. Después del aumento máximo al 2º-3º día de vida, el nivel de nitrógeno disminuye y alcanza el nivel de una persona adulta (28 mmol / l) para el día 5-12º de vida. En los bebés prematuros, el nivel de nitrógeno residual es mayor cuanto menor es el peso del niño. La azotemia durante este período de la infancia está asociada con la escisión y la insuficiencia de la función renal.

El contenido de proteína de los alimentos afecta significativamente el nivel de nitrógeno sanguíneo residual. Por lo tanto, cuando el contenido de proteína en los alimentos es de 0.5 g / kg, la concentración de urea es de 3.2 mmol / l, a 1.5 g / kg 6.4 mmol / l, a 2.5 g / kg - 7.6 mmol / l . Hasta cierto punto, un indicador que refleja el estado del metabolismo proteico en el cuerpo es la excreción de los productos finales del metabolismo proteico en la orina. Uno de los productos finales importantes del metabolismo de proteínas, el amoníaco, es una sustancia tóxica. Se vuelve inofensivo:

• aislando sales de amonio a través de los riñones;
• transformación en urea no tóxica;
• uniéndose al ácido α-cetoglutárico en glutamato;
• unión con glutamato bajo la acción de la enzima glutamina sintetasa en glutamina.

En un adulto, los productos humanos del metabolismo del nitrógeno se excretan en la orina, principalmente en la forma de una urea poco tóxica, cuya síntesis es llevada a cabo por las células del hígado. La urea en adultos es el 80% de la cantidad total de nitrógeno excretado. En los recién nacidos y niños de los primeros meses de vida, el porcentaje de urea es menor (20-30% del nitrógeno total de la orina). En niños menores de 3 meses de urea, se libera 0.14 g / (kg-day), 9-12 meses-0.25 g / (kg-day). En un recién nacido, una cantidad significativa en el nitrógeno total de la orina es ácido úrico. Los niños de hasta 3 meses de vida asignan 28.3 mg / (kg-day), y adultos - 8.7 mg / (kg-day) de este ácido. El exceso de su contenido en la orina es la causa de los infartos de ácido úrico en los riñones, que se observan en el 75% de los recién nacidos. Además, el organismo del niño de edad temprana muestra nitrógeno de la proteína en forma de amoníaco, que en la orina es 10-15%, y en un adulto - 2.5-4.5% del nitrógeno total. Esto se explica por el hecho de que en los niños de los primeros 3 meses de vida la función hepática no está suficientemente desarrollada, por lo que la carga excesiva de proteínas puede provocar la aparición de productos de intercambio tóxico y su acumulación en la sangre.

Creatinina excretada en la orina. El aislamiento depende del desarrollo del sistema muscular. En los bebés prematuros, se liberan 3 mg / kg de creatinina por día, 10-13 mg / kg en recién nacidos a término y 1.5 g / kg en adultos.

Perturbación del metabolismo proteico

Entre las diversas enfermedades congénitas, que se basan en la violación del metabolismo proteico, una proporción significativa tiene fracturas de aminoácidos, que se basan en una deficiencia de enzimas involucradas en su metabolismo. Actualmente, se describen más de 30 formas diferentes de aminoacidopatía. Sus manifestaciones clínicas son muy diversas.

Relativamente frecuente aminoatsidopaty manifestación son los trastornos neuropsiquiátricos. Desarrollo neuropsicológico retraso en varios grados de retraso mental característica de muchos aminoatsidopatiyam (fenilcetonuria, homocistinuria, histidinemia, hiperamonemia, tsitrullinemii, giperprolinemii, enfermedad Hartnupa et al.), como lo demuestra su alta prevalencia en exceso de decenas a cientos de veces que en la población general.

El síndrome convulsivo se encuentra a menudo en niños con aminocidopatías, y las convulsiones a menudo aparecen en las primeras semanas de vida. A menudo hay espasmos flexores. Especialmente son peculiares a la fenilcetonuria, y también ocurren en violación del intercambio de triptófano y vitamina B6 (piridoxina), con glicinosis, leucinosis, prolinuria, etc.

A menudo hay un cambio en el tono muscular en la forma de hipotensión (giperlizinemiya, cistinuria, glicinemia et al.) O, inversamente, la hipertensión (enfermedad de la orina de jarabe de arce, hiperuricemia, enfermedad Hartnupa, homocistinuria, etc.). El cambio en el tono muscular puede aumentar o disminuir periódicamente.

La demora en el desarrollo del habla es característica de la histidemia. Los trastornos visuales encuentran a menudo en aminoatsidopatiyah aminoácidos aromáticos y que contienen azufre (albinismo, fenilcetonuria, histidinemia) de deposición de pigmento - a homogentisuria, la dislocación de la lente - con homocistinuria.

Los cambios en la piel con aminoacidopatía no son infrecuentes. Las alteraciones (primaria y secundaria) de la pigmentación son características del albinismo, la fenilcetonuria y, con menor frecuencia, la histidemia y la homocistinuria. La intolerancia a la insolación (quemaduras solares) en ausencia de quemaduras solares se observa con la fenilcetonuria. La piel Pellagroide es característica de la enfermedad de Hartnup, eccema - fenilcetonuria. Con aminoaciduria de succinato de arginina, se observa cabello quebradizo.

Los síntomas gastrointestinales son muy comunes con la aminoacidemia. Dificultad en la alimentación, a menudo vómitos, casi desde el nacimiento inherente glicinemia, fenilcetonuria, tirozinozu, tsitrullinemii y otros. El vómito puede ser episódica y causar una rápida deshidratación y el estado soporoso, que a veces con convulsiones. Con un alto contenido de proteína, hay un aumento y vómitos más frecuentes. Cuando se acompaña cetonemia glicinemia y cetonuria, insuficiencia respiratoria.

A menudo, los acidaminuria arginina-succinato, homocistinuria, gipermetioninemii, tirozinoze observaron daños en el hígado, hasta el desarrollo de cirrosis con hipertensión portal y el sangrado gastrointestinal.

Con hiperprolinemia, se observan síntomas renales (hematuria, proteinuria). Puede haber cambios en la sangre. Las anemias se caracterizan por hiperlysinemia, y la leucopenia y la trombocitopatía son glicinosa. Con homocistinuria, la agregación plaquetaria puede aumentar con el desarrollo de tromboembolismo.

Aminoatsidemiya puede manifestarse en el periodo neonatal (enfermedad de la orina de jarabe de arce, glicinemia, hiperamonemia), pero la gravedad de la enfermedad por lo general crece hasta 3-6 meses debido a una acumulación considerable de pacientes como los aminoácidos y sus productos metabólicos con discapacidad. Por lo tanto, este grupo de enfermedades se puede atribuir con razón a las enfermedades de acumulación, que causan cambios irreversibles, principalmente el sistema nervioso central, el hígado y otros sistemas.

Junto con la violación del intercambio de aminoácidos se pueden observar enfermedades, que se basan en una violación de la síntesis de proteínas. Se sabe que en el núcleo de cada célula la información genética está en los cromosomas, donde está codificada en moléculas de ADN. Esta información se transfiere al ARN de transporte (ARNt), que pasa al citoplasma, donde se traduce en la secuencia lineal de aminoácidos que forman las cadenas polipeptídicas, y se produce la síntesis de proteínas. Las mutaciones de ADN o ARN interrumpen la síntesis de una proteína de la estructura correcta. Dependiendo de la actividad de una enzima específica, los siguientes procesos son posibles:

1. La falta de formación del producto final. Si esta conexión es vital, entonces un resultado fatal seguirá. Si el producto final es un compuesto que es menos importante para la vida, estas condiciones se manifiestan inmediatamente después del nacimiento, y algunas veces incluso más tarde. Ejemplos de tales trastornos son la hemofilia (ausencia síntesis antihemofílico globulina o el bajo contenido de ella) y afibrinogenemia (bajo contenido o ausencia de fibrinógeno en la sangre), que muestran un aumento de la hemorragia.
2. Acumulación de metabolitos intermedios. Si son tóxicos, se desarrollan signos clínicos, por ejemplo, en la fenilcetonuria y otras aminoacidopatías.
3. Las vías metabólicas secundarias pueden volverse importantes y sobrecargadas, y los metabolitos formados normalmente pueden acumularse y excretarse en cantidades inusualmente grandes, por ejemplo, en alkaponuria. A tales enfermedades es posible portar hemoglobinopatías, a las que se modifica la estructura de las cadenas polipeptídicas. Ya se han descrito más de 300 hemoglobinas anómalas. Por lo tanto, se sabe que el tipo adulto de hemoglobina consiste en 4 cadenas polipeptídicas de aarr, en las cuales los aminoácidos están en una cierta secuencia (141 cadenas en la cadena α y 146 aminoácidos en la cadena β). Está codificado en los cromosomas 11 y 16. El reemplazo de la glutamina por valina forma la hemoglobina S, que tiene cadenas de polipéptidos α2, en la gemoglobina C (α2β2) la glicina se reemplaza por lisina. Todo el grupo de hemoglobinopatía se manifiesta clínicamente por un factor hemolítico espontáneo o de algún tipo, una afinidad cambiante por la transferencia de oxígeno por el hemo, a menudo un aumento en el bazo.

La insuficiencia del factor vascular o plaquetario de von Willebrand causa un aumento del sangrado, que es especialmente común entre la población sueca de las Islas Åland.

A este grupo debe incluir y varios tipos de macroglobulinemia, así como una violación de la síntesis de inmunoglobulinas individuales.

Por lo tanto, la violación del metabolismo proteico se puede observar a nivel tanto de su hidrólisis como de su absorción en el tracto gastrointestinal y del metabolismo intermediario. Es importante destacar que las violaciones del metabolismo proteico, por regla general, van acompañadas de la violación de otros tipos de metabolismo, ya que la composición de casi todas las enzimas incluye la parte proteica.

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